Programme de la formation: Les bases de l’étude des bio-molécules par spectrométrie de masse
Contexte et problématique
Historique et principes généraux de la spectrométrie de masse
La notion de résolution
Les isotopes naturels et la distribution isotopique
Que mesure t-on en spectrométrie de masse ?
Masse nominale, masse exacte et masse chimique
Les sources d’ionisation: impact électronique, ionisation chimique, MALDI, électrospray, DESI…
Les analyseurs : trappe d’ions, quadrupole, orbitrap, temps de vol, résonnance cyclotronique
Quel analyseur pour quelle application ?
Spectrométrie de masse en tandem: les différentes géométries et intérêts respectifs
Les méthodes de fragmentation : par collision, interaction avec des espèces radicalaires, interaction avec des photons
Analyse structurale des protéines : séquençage descendant, modifications post-traductionnelles, complexes non-covalents
Analyse structurale des oligosaccharides : séquençage, liaison glycosidique
L’analyse protéomique : principe de l’identification des protéines, les stratégies d’analyse différentielle
La quantification absolue : principe, méthodes d’étalonnage, quelques exemples