Durée
2 journées - 14 heures
// De 9h00 à 17h00
Les 10 & 11 octobre 2024
Pédagogie
Effectif : 12 personnes
Adaptation du rythme de la formation aux connaissances et aux besoins des participants
QCM d’évaluation des compétences
La formation sera sanctionnée par une attestation de formation
Moyens pédagogiques et techniques d’encadrement
Un vidéoprojecteur // Connexion WIFI haut-débit // Un support de cours numérique // Un paperboard
Accessibilité
Formation accessible au public à mobilité réduite - Adaptation des moyens de prestation aux personnes en situation de handicap
Frais pédagogique
1200€ HT / Académiques : 1080€ HT
Déjeuners offerts
Formateur
M. L. BALLUT
Public concerné
Biologistes (Chercheurs, Ingénieurs, Techniciens, Etudiants) ayant besoin de compétences de bases sur les protéines
Prérequis
Aucun
Durée
2 journées - 14 heures
// De 9h00 à 17h00
Les 17 & 18 novembre 2025
Pédagogie
Effectif : 12 personnes
Adaptation du rythme de la formation aux connaissances et aux besoins des participants
QCM d’évaluation des compétences
La formation sera sanctionnée par une attestation de formation
Moyens pédagogiques et techniques d’encadrement
Un vidéoprojecteur // Connexion WIFI haut-débit // Un support de cours numérique // Un paperboard
Accessibilité
Formation accessible au public à mobilité réduite - Adaptation des moyens de prestation aux personnes en situation de handicap
Frais pédagogique
1200€ HT / Académiques : 1080€ HT
Déjeuners offerts
Formateur
M. L. BALLUT
Public concerné
Biologistes (Chercheurs, Ingénieurs, Techniciens, Etudiants) ayant besoin de compétences de bases sur les protéines
Prérequis
Aucun
Durée
2 journée - 14 heures
// De 9h00 à 17h00
Pédagogie
Effectif : 12 personnes
Adaptation du rythme de la formation aux connaissances et aux besoins des participants
QCM d’évaluation des compétences
La formation sera sanctionnée par une attestation de formation
Moyens pédagogiques et techniques d’encadrement
Un vidéoprojecteur // Connexion WIFI haut-débit // Un support de cours numérique // Un paperboard
Accessibilité
Accessibilité dépendante du site de formation en vos murs
Frais pédagogique
Sur devis
Formateur
M. L. BALLUT
Public concerné
Biologistes (Chercheurs, Ingénieurs, Techniciens, Etudiants) ayant besoin de compétences de bases sur les protéines
Prérequis
Aucun
de la formation les protéines : nature, structure et techniques d'analyse
Présentation de la structure chimique des acides aminés et de leur nomenclature
Présentation de chaque acide aminé en expliquant que chacun se différencie par la structure de sa chaine latérale
Introduction des notions de charge, de polarité, d’encombrement stérique et de réactivité chimique
Classification des acides aminés selon ces différents critères. Une grande partie est consacrée à l’explication des notions d’ionisation et de pHi du groupement carboxylique, du groupement aminé et de la chaine latérale (courbes de titration).
Présentation des propriétés physico-chimiques des acides aminés : chiralité, absorbance et fluorescence
Notion d’acides aminés essentiels et non-essentiels.
Rôles biologiques des acides aminés (hormis leur rôle de « brique de base » des protéines) : activité biologique propre sous forme libre, précurseurs d’autres molécules biologiques, …
Notion de peptide (exemples d’hormones peptidiques)
La structure primaire avec la notion de liaison peptidique
La structure secondaire avec les notions d’hélice α, de brin et de feuillet β et de région non-structurée
La structure tertiaire en insistant sur les quatre types d’interactions qui vont engendrer cette structuration : hydrophobe, ionique, liaisons hydrogène et pont disulfure
La structure quaternaire de certaines protéines qui s’associent en sous-unités (notions d’oligomère et de polymère)
Lien entre la structure d’une protéine et sa fonction
Le rôle biologique des protéines
Liens entre ADN et protéines : notion de code génétique et de son rapport avec les acides aminés (transcription de l’ADN en ARN messager puis traduction)
Description de la synthèse des protéines par les ribosomes
Dosage des protéines par mesure de l’absorbance à 280nm et par différentes techniques colorimétriques (Lowry, Bradford, …)
Techniques électrophorétiques : SDS-PAGE, isoélectrofocalisation, électrophorèse bidimensionnelle, Western-blotting
Maintenir l’intégrité de la protéine (température, variations de pH, oxydation, …)
Choix de la source de matériel (naturel ou issus de manipulations génétiques)
Choix des méthodes de purification en fonction des paramètres physico-chimiques de la protéine (charge, taille, …)
Tests à mettre en œuvre pour identifier la protéine (tests enzymatiques, reconnaissance par un anticorps,…)
Description des différentes techniques de purification des protéines par chromatographie : paramètres physico-chimiques mis en œuvre dans chacune et principes de séparation
Réf : BCH-04
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